热诱导蛋白凝胶是在热力作用下蛋白质变性、解折叠、交联聚集的过程,与蛋白质的结构和分子间相互作用力密切相关。为实现精准控制蛋白质Y-27632核磁凝胶性能,有必要分析热聚集过程中蛋白质结构及分子间相互作用。然而,微生物谷氨酰胺转氨酶(MTG)催化后加热过程中的蛋白聚集行为尚不清楚。因此本课题以Pickering乳液和肌原纤维蛋白作为研究对象,研究MTG催化下热致蛋白互作对Pickering乳液–肌原纤维蛋白复合体系凝胶性能的影响。通过研究MTG催化下热致蛋白互作变化发现:加热引起Pickering乳膏组(P组)巯基含量呈整体升高的趋势,MP、PMP、PMP离心组巯基含量降低,α-螺旋含量逐渐降低,β-折叠含量升高。另外,加热还会引起各体medical specialist系内部生成二硫键、疏水相互作用、氢键等。PMP离心组体系内界面蛋白与连续相肌原纤维蛋白之间也会通过二硫键、疏水相互作用、氢键等连接。MTG的加入使各体系巯基含量降低。MP、PMP组α-螺旋含量降低,β-折叠含量升高,而P组PMP离心组MTG处理后体系α-VE-822临床试验螺旋含量升高,β-折叠含量降低。MTG催化交联会促使体系内的疏水相互作用、二硫键、氢键参与蛋白构象重排。通过研究MTG催化后热致蛋白互作对Pickering乳液–肌原纤维蛋白复合体系凝胶性能的影响发现:界面大豆球蛋白与连续相肌原纤维蛋白相互通过二硫键、疏水相互作用、氢键交联,体现在PMP离心组的储能模量、损耗模量、弹性因子、宏观粘度因子、凝胶强度和持水性均高于MP组。MTG催化交联使得四组蛋白体系均方位移出现向下、向右移动的趋势,即弹性因子与宏观粘度因子增大,各体系的流变特性、凝胶特性均有所增强。通过研究MTG催化下热致蛋白互作对Pickering乳液–肌原纤维蛋白复合体系凝胶贮藏稳定性的影响发现:Pickering乳液与肌原纤维蛋白混合后(PMP、PMP离心)界面蛋白与肌原纤维蛋白的相互作用有效减缓了体系脂肪氧化速度,凝胶强度和持水性的降低速度。+MTG样品与–MTG样品相比在贮藏期间凝胶强度、持水性降低程度更低,脂肪氧化程度更小。4℃贮藏样品15 d后凝胶强度、持水性高于常温贮藏样品,脂肪氧化程度低于常温贮藏样品。通过研究复合体系凝胶性能与MTG交联程度和蛋白构象之间的相关性发现:各蛋白体系的凝胶性能与总巯基含量极显著负相关(P<0.01),与氢键、疏水相互作用以及α-螺旋变化显著相关(P<0.05)。MTG交联后凝胶强度变化里与总巯基含量、α-螺旋含量极相关(P<0.01),与氢键以及疏水相互作用显著相关(P<0.05)。综上,本课题阐明了在MTG催化下,热致蛋白互作引发的Pickering乳液–肌原纤维蛋白复合体系的构象变化,分析了不同互作模式下凝胶性能的差别以及凝胶在不同温度下贮藏发生的变化,为利用MTG调控Pickering乳液在肉制品和蛋白类食品中的应用提供理论依据。