赖氨酸β-羟基丁酰化修饰(K_(bhb))参与了基因表达、能量代谢、DNA损伤修复等生物学过程,但其在植物病原真菌中的功能还未见报道。本研究以稻曲菌为模式,通过翻译后修饰蛋白质组学、细胞生物学和生化实验分析,对K_(bhb)修饰在植物病原真菌致病过程中的分子调控机制进行解析,以期为研究K_(bhb)修饰在真菌中的各种生物学功能奠定基础selleck抑制剂。本研究的主要结果如下:(1)使用定性蛋白质组学对稻曲菌中的K_(bhb)修饰进行鉴定,发现了852个K_(bhb)修饰蛋白上包含2204个K_(bhb)修饰位点,其中在组蛋白上鉴定到了12个K_(bhb)修饰位点。K_(bhb)修饰蛋白广泛分布在细胞质、细胞核、线粒体、胞外等多个细胞器。K_(bhb)修饰蛋白参与了结构分子活性调控、氧化还原酶活性、结合、糖酵解、丙酮酸代谢、柠檬酸代谢和丁酸代谢等Human Immuno Deficiency Virus多个生物学过程。其中,许多参与稻曲菌致病过程的蛋白都是K_(bhb)修饰蛋白,包括MAPK通路、细胞自噬和内吞过程相关蛋白等,表明K_(bhb)修饰复杂,广泛参与了稻曲菌多个生物学过程。(2)MAPK通路激酶UvSlt2是稻曲菌致病必需因子,并且UvSlt2蛋白的K72是K_(bhb)修饰位点。对UvSlt2蛋白的K72_(bhb)修饰位点进行突变后,进行了致病力测定、酶活性测定和分子动力学模拟。发现K72_(bhb)修饰位点点突变菌株UvSlt2~(K72R)的致病力和激酶酶活性均显著下降。分子动力学模拟结果表明K72R点突变不会影响UvSltGSI-IX体内实验剂量2蛋白结构,但K72位点发生K_(bhb)修饰后UvSlt2蛋白的疏水面积变大和亲水面积变小,降低激酶与底物的结合能力,进而影响UvSlt2激酶活性。这些结果表明了K72_(bhb)修饰调控UvSlt2蛋白激酶活性,进而影响稻曲菌的致病力。